光合作用的核心在于光能捕获与电子能量转移高效协同。在蓝细菌中，缺铁条件下表达的铁应激诱导蛋白A（IsiA）会围绕光系统I（PSI）形成多种不同类型的超复合体，以增强光能捕获和光调控能力。其中，多层IsiA-PSI复合体在蓝细菌适应环境胁迫中发挥重要作用，但学界对其精细的三维结构、组装机制及能量传递途径尚不明晰。

2025年12月20日，中国科学院生物物理研究所等研究团队利用单颗粒冷冻电镜手段，解析了来自嗜热蓝细菌（Thermosynechococcus elongatus BP-1）在缺铁条件下分离出的两种不同类型PSI-IsiA超复合物（PSI3-IsiA43和PSI1-IsiA13）的三维结构。研究揭示了双层IsiA围绕三聚体或单体PSI核心形成的精细空间架构及其一千余个色素的组织分布，并结合原子力显微镜原位成像，观察到这些超复合体在膜内的天然分布特征。

团队通过深入分析PSI-IsiA超复合体结构，阐明了双层IsiA蛋白与PSI结合形成稳定超分子复合体的机制，并结合荧光共振能量转移计算，揭示了能量从外层IsiA、内层IsiA到PSI核心的传递路径。团队进一步从三维结构层面，揭示了光捕获和能量传输的协同机制。

该研究为学界探讨光合细菌在铁匮乏等生存环境胁迫下优化能量利用和保护光系统提供了分子基础。

相关研究成果发表在《自然-通讯》（Nature Communications）上。研究工作得到国家自然科学基金委员会等的支持。

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蓝细菌光合复合物PSI3-IsiA43（左）和PSI1-IsiA13（右）的冷冻电镜结构