浙江大学与海外合作者在糖基化修饰调控YTHDF蛋白生物学功能领域取得进展
2024/03/29
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图 定量检测YTHDF蛋白的翻译后修饰,揭示其分子机制与生物学功能
在国家自然科学基金项目(批准号:22222705、91953113、92253302、22277080)资助下,浙江大学林世贤团队、深圳湾实验室葛韵团队与芝加哥大学何川团队合作,在高化学计量O-GlcNAc修饰的功能研究方面取得新进展,相关成果以“O-GlcNAc修饰调控YTHDF蛋白的翻译促进功能与相分离(O-GlcNAcylation determines the translational regulation and phase separation of YTHDF proteins)”为题,于2023年11月9日在《自然细胞生物学》(Nature Cell Biology)杂志上发表。论文链接:https://www.nature.com/articles/s41556-023-01258-X。
N6-methyladenosine (m6A) 是mRNA上最丰富的转录后修饰,在生理、病理过程中发挥着重要作用。YTHDF家族蛋白是细胞质中m6A的重要读码蛋白,但其功能调控机制尚不明确。林世贤等人提出通过定量检测YTHDF蛋白质的翻译后修饰以阐释YTHDF蛋白的功能机制,研究发现:(1)仅在YTHDF1/3蛋白(而非YTHDF2蛋白)上鉴定到高丰度的O-GlcNAc糖基化修饰;(2)高丰度的O-GlcNAc修饰干扰YTHDF1/3蛋白对翻译促进因子的招募,进而抑制其对底物m6A-RNA的翻译促进功能;(3)在不同细胞系、细胞周期以及细胞环境下,糖基化修饰的丰度存在着可逆的动态变化并调控了YTHDF1/3蛋白的功能;(4)O-GlcNAc糖基化修饰是调控YTHDF1/3相分离的组装、动态过程和解聚的关键因素(图)。
该研究阐释了O-GlcNAc修饰可逆调控YTHDF1/3蛋白功能的新机制,发现了YTHDF的O-GlcNAc修饰调节相分离性质的规律,为YTHDF家族蛋白的功能研究提供了更为完善的新机制。
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